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Mumu Fondements Bio 2 > Cours 3 - AA + Enzymes > Flashcards

Cours 3 - AA + Enzymes Flashcards

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Biology 101 flashcards
1
Q

Qu’est-ce qu’un carbone alpha ?

A

Un carbone portant quatre groupements différents (aussi appelé carbone asymétrique)

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Q

Quelles sont les trois grandes étapes d’une liaison peptidique ?

A
  1. Polymérisation d’acides aminés
  2. Déshydratation (sortie eau)
  3. Lien peptidique CO-NH
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Q

Vrai ou faux ? La liaison peptidique fait intervenir un carbone alpha

A

Vrai. Le carbone alpha devient un centre stéréogène

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4
Q

Dans quel phénomène les ponts disulfure jouent-ils un rôle important ?

A

La stabilisation de la structure des protéines

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5
Q

Les pont disulfure ont lieu entre quels groupements

A

2 groupements thiols (SH)

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6
Q

Quel est le seul AA qui n’a aucune activité optique ?

A

La glycine

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7
Q

Qu’est-ce que la stéréochimie ?

A

L’arrangement spatial (3D) des atomes dans une molécule

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8
Q

Comment se nomme un composé s’il n’est pas superposable à son image dans un miroir plan ?

A

Un composé chiral

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9
Q

Vrai ou faux ? Les acides aminés sont des molécules achirales

A

Faux, ce sont des molécules chirales

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10
Q

Quels sont les deux isomères possibles pour les AA ?

A

Série D (dexrogyre)
Série L (lévogyre)

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11
Q

Qu’est-ce que l’énantiomérie ?

A

La propriété de certaines molécules stéréoisomères, dont deux des isomères sont l’image l’un de l’autre dans un miroir plan, mais ne sont pas superposables

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12
Q

Quelle est la configuration de tous les AA dérivés de protéines ?

A

L-AA

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13
Q

Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?

A

Un mélange de quantités égales de deux isomères

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14
Q

À quoi servent les protéines de fonction ?

A
  1. Catalyse
  2. Transport
  3. Régulation expression génique
  4. Protection
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15
Q

À quoi servent les protéines de structure ?

A

Aider les tissus et les cellules à garder leur intégrité

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16
Q

Nomme 3 protéines de structure

A

Actine, collagène et kératine

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17
Q

Vrai ou faux ? La structure d’une protéine établit sa fonction

A

Vrai

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18
Q

Qui suis-je ? Je suis la séquence d’acides aminés d’une protéine

A

Structure primaire

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19
Q

Qu’entraînent des mutations dans le génome ?

A

Une modification de la structure primaire de la protéine, ce qui entraîne une perte ou un gain de fonction qui peut être bénéfique ou non

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20
Q

Par quels types de liens sont reliés les AA d’une protéine ?

A

Par des liens peptidiques

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21
Q

Pour quelles raisons les liaisons peptidiques sont-elles stables ?

A
  1. Structure rigide et plane
  2. Conformation trans (E)
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22
Q

Qui sommes-nous ? Nous contrebalançons la rigidité de la chaîne principale de la protéine ?

A

Chaîne latérales des acides aminés (ne sont pas incluses dans le squelette)

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23
Q

Par quoi sont limités les angles de torsion de la structure secondaire des protéines ?

A

Par l’encombrement stérique des résidus des AA

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24
Q

Qu’influencent les forces de torsion d’une structure secondaire d’une protéine ?

A

La structure tridimensionnelle de la protéine

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25
Q

Par quel type de liaison est stabilisée l’hélice alpha (structure secondaire) ?

A

Des ponts H

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26
Q

Combien d’AA/tour contient une hélice alpha ?

A

3,6 AA/tour

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27
Q

Par quel type de liaison est stabilisé le feuillet bêta ?

A

Pont H entre des AA distants

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28
Q

Quelles sont les deux configurations possibles pour le feuillet bêta ?

A

Parallèle et antiparallèle

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29
Q

Vrai ou faux ? Les motifs sont sur l’ensemble d’une protéine

A

Faux, ils sont uniquement sur une partie de la protéine nommée domaine

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30
Q

Par quoi sont stabilisées les structures tertiaires ?

A
  1. Liaisons hydrophobes
  2. Forces électrostatiques
  3. Ponts disulfure
  4. Liaisons peptidiques
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31
Q

Qui suis-je ? Je suis le repliement global de toutes les structures secondaires et les superstructures

A

Structure tertiaire

32
Q

Qu’est-ce qu’un domaine protéique ?

A

Une partie d’une grosse protéine contenant plus de 200 AA qui exerce un rôle particulier

33
Q

Qui suis-je ? Je suis une association de plusieurs chaînes de polypeptides stabilisées par des forces indépendantes

A

Structure quaternaire

34
Q

Quel type de protéine est un constituant de la matrice extracellulaire ?

A

Les protéines fibreuses

35
Q

Vrai ou faux ? Les protéines fibreuses sont insolubles dans l’eau

A

Vrai

36
Q

Quelle est la protéine la plus abondante dans le corps humain ?

A

Le collagène

37
Q

Quelle est la composition de la structure primaire du collagène ?

A

30 % glycine
15 -30 % proline et hydroxyproline

38
Q

Combien de protéines sont nécessaires pour former une fibre de collagène ? Pourquoi ?

A

3 protéines. Les structures secondaires s’associent et forment une triple hélice

39
Q

Qui suis-je ? Je fais partie de la super famille des protéines enroulées

A

La kératine

40
Q

Par quoi est conférée la spécificité aux enzymes ?

A

Le site de liaison (principe de la clef et de la serrure)

41
Q

Quels sont les deux types de complémentarité que doit avoir une enzyme pour être compatible avec un substrat ?

A

Complémentarité géométrique (niveau structurel)
Complémentarité électronique (liaisons entre le substrat et les chaînes d’AA)

42
Q

Quelle est la composition d’une enzyme simple ?

A

Une seule chaîne polypeptidique. Aucun autre groupement chimique que les AA

43
Q

À quoi sert un cofacteur ?

A

De donateur ou d’intermédiaire puisque certaines enzymes seules ne peuvent catalyser certaines réactions (ex : oxydoréduction)

44
Q

Comment se nomme une holoenzyme qui n’est pas couplée avec un cofacteur ?

A

Une apoenzyme (elle est inactive)

45
Q

Quelles molécules sont généralement des cofacteurs inorganiques ?

A

Les ions métalliques (ex : Fer)

46
Q

Quelle est la principale différence entre le cosubstrat et le groupement prosthétique ?

A

Le groupement prosthétique est associé en permanence à l’enzyme, tandis que le co-substrat y est associé de façon transitoire

47
Q

Qu’est-ce que la cinétique enzymatique ?

A

La science qui étudie la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits

48
Q

Quels facteurs sont susceptibles d’influencer la vitesse d’une réaction ?

A
  • La concentration de substrat/enzyme

-Les conditions réactionnelles (pH, température…)

49
Q

Quelle est la température optimale pour une réaction enzymatique ? Pourquoi ?

A

Entre 35 et 40 degrés Celsius puisqu’au dessus de cette température, les enzymes se dégradent

50
Q

Comment calcule-t-on la constante de Michaelis ?

A

Km = (K-1 + K2)/K1 (voir notes de cours)

51
Q

Que reflète la constante de Michaelis ? (Km)

A

L’affinité de l’enzyme pour son substrat

52
Q

Qu’est-ce que la représentation de Lineweaver-Burk ?

A

Une représentation en double-inverse ou l’intersection sur l’axe des X correspond à l’inverse de Km et l’intersection sur l’axe des Y à l’inverse de Vmax

53
Q

Vrai ou faux ? La cinétique enzymatique permet d’identifier avec précision un mécanisme réactionnel

A

Faux

54
Q

De quel type de réaction font partie nombre de réactions à plusieurs substrats ?

A

Des réactions de transfert

55
Q

Quels sont les mécanismes possibles pour les réactions à deux substrats ?

A
  1. Réactions séquentielles
  2. Réactions ping-pong
56
Q

Quels sont les deux types de réactions séquentielles ?

A

Ordonnées
Aléatoires

57
Q

Quelle est la particularité des réactions séquentielles ordonnées ?

A

La liaison avec le substrat A est essentielle pour que l’enzyme puisse se lier au substrat B

58
Q

Quelle est la particularité de la réaction séquentielle aléatoire ?

A

Les deux sites de liaison pour les substrats sont disponibles simultanément sur l’enzyme (pas d’ordre particulier)

59
Q

Qu’est-ce qu’une réaction de type ping pong ?

A

Une réaction qui implique une modification de l’enzyme et pour laquelle les deux substrats ne se rencontrent jamais à la surface de l’enzyme

60
Q

Qu’est-ce qu’un inhibiteur ?

A

Une molécule qui se fixe à une enzyme et diminue son activité

61
Q

Comment un inhibiteur parvient-il à diminuer l’activité enzymatique ?

A

En empêchant la formation du complexe ES ou en empêchant la séparation de l’enzyme et du produit

62
Q

Vrai ou faux ? Il existe des inhibiteurs naturels et des inhibiteurs chimiques

A

Vrai

63
Q

Quels sont les deux types d’inhibition enzymatique ?

A
  1. Inhibition compétitive
  2. Inhibition non-compétitive
64
Q

Lors de l’inhibition compétitive, pourquoi l’inhibiteur parvient à bloquer le site actif de l’enzyme ?

A

Puisque l’inhibiteur présente une ressemblance structurelle avec le substrat, ce qui lui permet d’entrer en compétition avec lui

65
Q

Vrai ou faux ? L’ajout d’un inhibiteur compétitif a un effet sur la Vmax

A

Faux

66
Q

À quoi sert le reste de la molécule d’un inhibiteur une fois que la ressemblance structurelle a joué son rôle ?

A

À passer plus facilement à travers les membranes, à influencer la polarité, la stabilité, l’ionisation en conditions physiologiques, prévenir la dégradation …

67
Q

À quels endroits peut se lier un inhibiteur non compétitif ?

A

À l’enzyme seule ou au complexe ES

68
Q

Quel est l’effet sur la Vmax d’une inhibition non compétitive ?

A

Une diminution de Vmax

69
Q

De quelle manière se lie un effecteur à une enzyme lors d’une régulation allostérique ?

A

De façon covalente

70
Q

Quelle étape sera souvent catalysée par une ou des enzymes allostériques ?

A

L’étape limitante

71
Q

Que permet la présence d’un effecteur allostérique ?

A

Modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même

72
Q

Que permet l’effecteur activateur dans la régulation allostérique ?

A

L’activation de l’enzyme

73
Q

À quoi sert, globalement, la régulation allostérique ?

A

À s’assurer à ce que l’enzyme s’active au bon moment

74
Q

Quel groupement est additionné ou soustrait lors de la régulation par modification covalente ?

A

Un groupement phosphate

75
Q

Sur les résidus de quels acides aminés a lieu la régulation par modification covalente ?

A

Sérine, thréonine, tyrosine

76
Q

Quelles sont les 4 grandes étapes de la régulation par modification covalente ?

A
  1. Phosphorylation cataluysée par les protéines kinases (enzymes)

2.Les kinases utilisent l’ATP comme source de phosphate

  1. Déphosphorylation catalysée par les phosphatases
  2. Les phosphatases hydrolysent la liaison phosphate
77
Q

Quels sont les 6 principaux types d’enzymes ?

A
  1. Oxydoréductases
  2. Transférases
  3. Hydrolases
  4. Lyases
  5. Isomérases
  6. Ligases

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