Cours 2 - Enzymologie Flashcards

1
Q

explique la formule de Gibbs et ses paramètres

A

C’est le k=lien entre l’énergie libre du système et le chaos.
delta G = delta H - T * delta S
-delta G = Énergie disponible pour le travail
-delta H = enthalpie, somme de l’énergie cinétique et potentielle
-température
-delta S entropie

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2
Q

état stationnaire

A

vitrasse d’apparition d’un composé est égale à la vitesse de sa disparition

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3
Q

Équilibre

A

réaction réversible que la concentration n’évolue plus

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4
Q

S ou P contient plus d’énergie

A

S

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5
Q

exergonique

A

s->p delta g -

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6
Q

endergonique

A

p->s delta g +
La réaction nécessite de l’énergie

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7
Q

Qu’est-ce qu’une réaction spontanée

A

delta G négatif et libère de la chaleur.
réaction exergonique

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8
Q

calcul constante d’équilibre

A

k= produits / réactifs

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9
Q

Équation qui fait le lien entre la constante d’équilibre et la variation d’énergie libre (deltaG)

A

deltaG = - RT InK

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10
Q

comment ajuster le delta G dans un sytème ouvert

A

On calcul la constatante d’équilibre au moment précis
deltaG = deltaG + RT In * réactifs / produits

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11
Q

Pourquoi on a besoin de calculer un système ouvert?

A

systèmes biochimiques

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12
Q

comment avoir plus d’énergie en biochimie

A

réactions couplés

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13
Q

Quelle est l’avantage des composés phosphatés

A

peuvent se coupler pour la formation d’ATP

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14
Q

Substance réductrice

A

donne des électrons

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15
Q

substance oxydant

A

reçoit des électrons

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16
Q

Avantage acétyl-coa

A

Libère OH ce qui libère beaucoup d’énergie

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17
Q

façon de transférer de l’énergie

A

transfert d’électrons :
briser, crée des liaisons, libérer de l’énergie de liaisons et désordonner le système

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18
Q

potentielle de réduction standard mesure quoi

A

mesure l’affinité de l’accepteur d’électrons

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19
Q

Quel est le couple redox conjugué de référence

A

hydrogène

20
Q

Les électrons passent ensuite de receveur en receveur de plus en plus forts jusqu’à aboutir à quoi?

A

L’oxygène

21
Q

que sont :
NAD NADP
FMN
FAD
Quinones
Cytochromes

A

des accepteurs d’électrons

22
Q

Que sont les 2 types de cofacteurs

A

ion inorganique
coenzyme

23
Q

quesqu’un groupement prosthétique

A

un coenzyme ou un ion métallique lié de façon covalente à la protéine enzymatique

24
Q

a quoi servent les cofacteurs

A

activer des enzymes

25
Q

Quelle est la composition de l’enzyme fonctionnelle

A

1- Apoenzyme (partie protéique)
2- coenzyme
3-ion métalliques
4-groupement prosthétique

26
Q

holoenzyme

A

enzyme fonctionnelle

27
Q

structure de l’apoenzyme

A

1- sites de fixation des coenzymes ou des cofacteurs ioniques
2- site actif (zone d’accueil de la molécule de substrat (molécule qui est transformé par l’enzyme) )
3- site de régulation
4- site de fixation aux structures cellulaires

28
Q

Pourquoi les réactions non catalysés sont lentes?

A

molécules stables
événement chimiques peu favorables

29
Q

a quoi sert l’enzyme

A

offre un environnement spécifique au sein duquel une réaction est favorisé au point de vu énergétique

30
Q

énergie d’activation

A

énergie nécessaire pour porter toutes les molécules d’un réactif à l’état activé ou complexe activé.
Moment transitoire entre les réactifs deviennent des produits (état de transition).

31
Q

Quel est le rôle de l’enzyme

A

réduire l’énergie d’activation.
Pour accélérer l’atteinte de l’équilibre.
(ne modifie pas les paramètres d’équilibre ni de l’énergie libre -> ne modifie pas l’équilibre thermodynamique

32
Q

Qu’est-ce que l’étape limitante

A

Quand une réaction comporte plusieurs étapes, la vitesse globale est déterminée par l’étape possédant la plus haute énergie d’activation

33
Q

comment calculer la vitesse de réaction

A

La quantité de substrat qui réagit par unité de temps :
V=k[s]

K=constante de vitesse qui peut être calculer avec l’énergie d’activation
énergie activation haute = k bas
énergie activation basse = k haut

k haut = plus rapide

34
Q

interactions faibles énergie enzyme - substrat

A

-liaison H
-intéractions hydrophobes
-liaisons ioniques
-forces de van der Walls

35
Q

Qu’est-ce qui explique le pouvoir catalytique et la spécificité des enzymes? (comment elles abaissent l’énergie d’activation des réactions)

A
  • l’énergie libre libérée en formant les liaisons de faible énergie
  • les interactions entre enzyme et son substrat
36
Q

Comment peut-on résumer l’efficacité de la catalyse enzymatique par les quelques utilisations possibles de l’énergie de liaison

A

-diminution de l’entropie (ordonne le système, facilite les rencontres)
-désolubilisation des substrats
-compensation des contraintes électrostatiques ou structurales
-adaptation induite de l’enzyme

37
Q

Les interactions faibles entre E et S sont optimisés où?

A

dans l’état de transition

38
Q

comment l’enzyme optimise les interactions faibles

A

-L’enzyme stabilise le substrat
-L’enzyme est complémentaire à l’état de transition, déstabilise le substrat

39
Q

cinétique enzymatique

A

vitesse de réaction et sa modification selon les conditions expérimentales

40
Q

vitesse de réaction de catalyse enzymatique

A

capacité à l’enzyme à convertir une quantité de substrat en un produit sur un laps de temps

41
Q

état de saturation

A

l’enzyme est saturée

42
Q

Équation Michaelis-Menten

A

permet de calculer la vitesse initiale (V0) en fonction de la combinaison de l’enzyme avec son substrat
V0= Vmax *S / Km +S
où km = (K-1 + K2) / k1

43
Q

Équation Lineweaver-Burk

A

version linéaire de la courbe Michaelis-Menten

44
Q

constante catalytique

A

nbre de molécules de substrat converties en produit par unité de temps et par molécule d’enzyme

45
Q

Rapport Kcat/Km

A

compare l’efficacité catalytique avec la capacité catalytique et de l’affinité des enzymes