Bioquimica Flashcards

1
Q

Qué es la bioquímica

A

Es la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos, enfocándose en las moléculas que componen las células y tejidos. Analiza los ácidos nucleicos, proteínas, lípidos, carbohidratos y otras moléculas pequeñas que forman las células

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2
Q

Estructura de una enzima (vitaminas activadas por magnesio)

A

Algunas enzimas requieren la presencia de magnesio para su activación.
Enzima: quinasas, el magnesio forma un complejo con el ATP (Mg-ATP) que actúa como el verdadero sustrato de la enzima

El magnesio puede unirse primero a la enzima, provocando un cambio conformacional que la activa y le permite unirse al sustrato.

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3
Q

Vitamina C

A

Para el colageno: retrasa la flacidez de la piel,

Como antioxidante, protege la piel de la polución y los rayos UV, que son una de las principales causas de descomposición del colágeno.

Convierte la lisina y la prolina en los aminoácidos que forman el colageno.

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4
Q

UN PACIENTE SE REALIZA ESTUDIOS tiene anemia, Y DEFICIENCIA DE VIT B6 que componente esta afectado

A

Coenzima

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5
Q

Para que es la vitamina B6

A

La vitamina B6, en su forma activa de fosfato de piridoxal, actúa como coenzima en numerosas reacciones enzimáticas, especialmente en el metabolismo de aminoácidos. Su deficiencia puede causar anemia, neuropatía periférica y convulsiones

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6
Q

Qué es la glucolisis

A

La glucólisis es la ruta metabólica encargada de oxidar la glucosa para obtener energía para la célula

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7
Q

Cuál es la localización de la glucolisis

A

Se produce en el citoplasma de células animales, vegetales y algunos microorganismos.

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8
Q

Cuáles son las enzimas irreversibles de la glucolisis

A

Hexoquinasa (primera reacción)
Fosfofructoquinasa (tercera reacción)
Piruvato quinasa (último paso)

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9
Q

Cuando se requiere ATP en la glucolisis

A

En la primera fase de la glucólisis, se consumen 2 ATP para transformar una molécula de glucosa en dos moléculas de gliceraldehído.

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10
Q

Cuál es el producto final de la glucolisis

A

Dos moléculas de piruvato, 2 NADH y 2 ATP netos.

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11
Q

@Favismo

A

emolisis por consumo de hablas= Glucosa 6 fosfato fructoquinasa

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12
Q

Vía de las pentosas
Proteja al NADH

A

al proporcionar NADPH, que es crucial para mantener el estado redox celular y proteger contra el estrés oxidativo.

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13
Q

Ciclo de Krebs
Dependiente de las necesidades del organismo

A

El ciclo de Krebs es regulado por retroalimentación negativa. Las enzimas clave son inhibidas por altas concentraciones de ATP cuando el nivel energético de la célula es bueno.

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14
Q

Ciclo de krebs aerobico
(Principal del ciclo de krebs)

A

Proceso: Utiliza oxígeno para oxidar acetil-CoA, derivado de carbohidratos, grasas y proteínas.
Productos: Genera ATP, NADH y FADH, además de liberar CO₂ como desecho.
Ubicación: Ocurre en la matriz mitocondrial de células eucariotas

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15
Q

Ciclo de krebs anaeróbico

A

Proceso: En ausencia de oxígeno, el piruvato se convierte en lactato o etanol, evitando el ciclo de Krebs.
Productos: Produce menos energía (ATP) comparado con el proceso aeróbico y genera ácido láctico o etanol como desecho

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16
Q

Cuál es la localización del ciclo de krebs

A

Se lleva a cabo en la matriz mitocondrial.

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17
Q

Que pasó conecta la glucolisis con el Ciclo de Krebs

A

La conversión de piruvato a acetil-CoA por el complejo del piruvato deshidrogenasa

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18
Q

Cuál es la enzima involucrado en tumores (ciclo de krebs)

A

Isocitrto deshidrogenasa

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19
Q

Cuál es la enzima que necesita B2 ( Ciclo de krebs)

A

Aconitasa

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20
Q

Cuál es la enzima que necesita B2 ( Ciclo de krebs)

A

Aconitasa

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21
Q

Cuál es el producto neto del ciclo de krebs

A

El producto neto del ciclo de Krebs por cada molécula de acetil-CoA es:
3 moléculas de NADH
1 molécula de FADH₂
1 molécula de ATP (o GTP)
2 moléculas de CO₂

Total: 36 ATP

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22
Q

Cuál es el producto neto del ciclo de krebs

A

El producto neto del ciclo de Krebs por cada molécula de acetil-CoA es:
3 moléculas de NADH
1 molécula de FADH₂
1 molécula de ATP (o GTP)
2 moléculas de CO₂

Total: 36 ATP

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23
Q

Componente que necesita oxígeno para formar agua

A

Complejo 4

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24
Q

Cadena transportadora de electrones

El NADH y FADH2 se oxidan o se reducen?

A

Se oxidan, estos compuestos donan sus electrones a la cadena de transporte de electrones y se oxidan en el proceso y no se reducen.

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25
Que complejo de la cadena de transporte de electrones es es dependiente del citocromo C
Complejo 4
26
Cuál es la relevancia del glucógeno
El glucógeno es fácilmente movilizable y mantiene los niveles de glucosa en sangre. Es la principal reserva energética en ejercicio físico vigoroso.
27
Donde es el principal almacenamiento del glucógeno?
Hígado
28
GLUCOGENOGENESIS Molécula que dona la glucosa
UDP-glucosa, requiere la glucógeno sintasa.
29
GLUCOGENOGENESIS Regulación de la glucógeno sintasa
Regulada hormonalmente por insulina (activa), adrenalina y glucagón (inactivan). La fosforilación la inactiva y la insulina la desfosforila para activarla.
30
GLUCOGENOGENESIS Quien inicia la fosforilacion
Glucógenina (Déficit no hay síntesis de glucógeno)
31
Donde se localiza la GLUCOGENOGENESIS
Hígado y riñón
32
Cuál es la hormona estimulante de la GLUCOGENOGENESIS?
Glucagon
33
Cuál es la función de las sales biliares
emulsificar los lípidos.
34
Función de la lipasa pancreatica
Hidroliza triglicéridos Produccion de acidos grasos y glicerol Absorcion de grasas Formacion de micelas
35
Función de los lípidos
Reserva energética, forman la membrana celular, Facilitan el transporte de nutrientes y vitaminas liposolubles, regulación y comunicación, protección térmica
36
Apoproteina
C ll activa la lipasa y C lll inactiva la lipasa
37
Quilomicrones
Transportan lípidos de la dieta desde el intestino a los tejidos Partículas más grandes y menos densas La lipoproteína lipasa (LPL) hidroliza sus triglicéridos
38
VLDL (Lipoproteínas de muy baja densidad)
Sintetizadas en el hígado Transportan triglicéridos y colesterol a los tejidos Se convierten gradualmente en LDL
39
LDL (Lipoproteínas de baja densidad)
Transportan la mayor parte del colesterol plasmático Tienen la mayor concentración de colesterol Se eliminan principalmente en el hígado
40
HDL (Lipoproteínas de alta densidad)
Realizan el transporte reverso de colesterol Captan colesterol de las membranas celulares Intercambian colesterol con otras lipoproteínas Estas lipoproteínas trabajan en conjunto para mantener el equilibrio lipídico, transportando y distribuyendo lípidos entre los tejidos según las necesidades metabólicas del organismo.
41
Función de la carnitina
transporta a los ácidos – acetil COA- para adentro de la matriz mitocondrial
42
TRANSPORTE DE ACDIOS GRASOS A LA MATRIZ MITOCONDRIAL
Obtener energía mediante b-oxidación en ácidos grasos largos
43
Localización de la beta oxidación
Matriz mitocondrial
44
Producto final de la Beta Oxidación
Acetil - CoA
45
Cetogenesis Enzimas Claves
HMG-CoA sintasa (Agrega otro Acetil- Coa y forma B HidroxiBmetilgutaril Coa) HMG Coa liasa( quita Acetil- coa y forma el primer cuerpo cetonico)
46
Donde ocurre la cetolisis
En el hígado NO Tejidos extrahepaticos
47
Cuál es el cuerpo cetonico mas utilizado por el cerebro
Hidroxibutirato
48
Cetolisis con quien tiene conexión
Conexión con el ciclo de Krebs a través del acetil- coa
49
Como se regula la cetolisis
Glucosa activa Insulina Inhibe
50
Cual es la enzima limitante o fundamental en la síntesis del colesterol y blanco terapéutico
HMG reductora- Bloqueada por estatinas
51
Quién es el precursor directo de la síntesis de triacilgliceridos
Glicerol precursor directo Diacilglicerol (DAG)
52
Definición de proteínas
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos
53
Función de las proteínas
Estructural, enzimática, hormonal, transporte, defensa, entre otras.
54
Digestión de las proteínas
Secreciones gástricas: Pepsina (endopeptidasa) Secreciones pancreáticas: Tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasas Secreción biliar: Facilita la acción de las enzimas pancreáticas
55
Localización de la Transaminacion
Citoplasma
56
Enzima principal de la transaminacion
Requiere piridoxal fosfato (vitamina B6).
57
En qué afecta el déficit de Vitamina B6
Afecta la transaminacion
58
Principal enzima del ciclo de la urea
Carbamil-fosfato sintetasa
59
Molécula principal para liberar nitrógeno
carbamoil fosfato
60
Cuáles aa no pertenecen en la transaminacion?
aminoácidos cetogénicos, como la lisina y la treonina,
61
Función de la alanina
Transporta aminoácidos, ayuda a estabilizar los niveles de azúcar en sangre y puede influir en la formación de anticuerpos
62
En donde se lleva a cabo el ciclo de la urea
Mitocondria y citosol
63
Que hace la ornitina transcorbilasa
en deficiencia→cirrosis y acumulación de amonio por insuficiencia hepatica) Metabolismo del nitrogeno
64
Estructura básica de las bases nitogenadas Incluye una pentosa (ribosa en ARN, desoxirribosa en ADN).
son compuestos orgánicos cíclicos que contienen átomos de nitrógeno y son fundamentales en la estructura de los ácidos nucleicos. Se clasifican en dos grupos principales: Purinas: Incluyen la adenina (A) y la guanina (G), que tienen una estructura de doble anillo. Pirimidinas: Comprenden la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U), que poseen un solo anillo.
65
Ayuno prolongado
aa glucogenico (glutamina)
66
Función del Ciclo del γ-glutamilo
Transporte de aminoácidos hacia las células, contribuye a la absorción de aminoácidos.
67
Enzima principal del ciclo Y- Glutamilo
Gamma-glutamil transpeptidasa (funciones de detoxificación).
68
Producto final del ciclo Y- Glutamilo
5-oxoprolina.
69
En pacientes vegetarianos puede haber deficiencia de qué vitamina
vitamina B12, que es importante para la síntesis de glóbulos rojos y el metabolismo del grupo hemo.